Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот




Скачать 357.17 Kb.
НазваниеМетодические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот
страница1/2
Дата конвертации12.04.2013
Размер357.17 Kb.
ТипМетодические рекомендации
  1   2


Шпара И. В.



Изучение биополимеров

в курсе общей биологии
методические рекомендации

Кокшетау, 2011

Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. – Кокшетау – 2011. –

В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот.

Рассмотрены вопросы их состава, строения, свойств, функций. Представлены примеры заданий, тестовых вопросов, лабораторных опытов.

Пособие рекомендовано учителям-предметникам общеобразовательных школ и будущим преподавателям биологии.

Назарбаев Интеллектуальная школа

г. Кокшетау, 2011

Введение

Мнения ученых относительно количества видов живых организмов, обитающих на Земле очень противоречивы: по разным оценкам их число от 8 до 100 миллионов. Каждый вид непрерывно размножается, передавая по наследству информацию в деталях, позволяющую воспроизводить потомство, при этом каждый вид отличается от другого. Точность передачи наследственной информации поражает воображение. Данный феномен наследственности считается важнейшим при определении жизни. Именно этим живые организмы отличаются от объектов неживой природы. При таких процессах как образование волн на водной поверхности, росте кристаллов, горении, также образуются упорядоченные структуры, но в них отсутствует связь, существующая между свойствами родителей и потомства.

Не зависимо от того, является ли организм одноклеточным или состоит из более чем 1013 клеток, новый организм получает жизнь в результате деления одной родительской клетки. Нас постоянно восхищает разнообразие живых организмов на Земле, но, несмотря на все разнообразие, все живые существа имеют единый молекулярный уровень. В тоже время элементарное строение живого и неживой материи на Земле различаются очень сильно друг от друга.

Углерод, азот, кислород и водород (C, N, O и H) составляют около 99% от массы живой материи. На долю воды приходится около 75% от этой массы. На Земле «углеродная жизнь». Если не считать воду, углерод (C) будет составлять 50-60% сухого веса, азот (N) – 8-10%, кислород (O) 25-30% и водород (H) 3-4%. В тоже время, в земной коре эти 4 элемента все вместе занимают меньше 1% общей массы.

Молекулы веществ, обнаруженных в живых организмах, могут быть разделены на нуклеиновые кислоты, белки, углеводы (сахара), липиды и неорганические вещества (H2O, CO2, ионы металлов и т.д.).

Молекулы живой материи можно разбить на две группы – собственно молекулы и макромолекулы (биополимеры). Новая школьная программа по биологии предусматривает изучение таких биополимеров, как полисахариды, белки и нуклеиновые кислоты.

Как правило, сложности вызывает изучение нуклеиновых кислот, так как они имеют сложную многоуровневую организацию. Зная отдельные элементы строения молекулы нуклеиновой кислоты, учащиеся затрудняются в определении их взаимосвязи при образовании цепи биополимера. Системный подход при изучении данной темы, состоящий в том, что строение каждого биополимера рассматривается с единых позиций, позволяет решить возникающие проблемы.

Молекулы данных веществ имеют достаточно сходных свойств, поэтому методика, позволяющая выделить эти сходства, будет способствовать формированию правильного представления об этих соединениях в целом.
Прежде чем приступить к изучению биополимеров в курсе общей биологии, следует напомнить учащимся о том, что представляет собой полимеризация, излагать материал, пользуясь понятиями структурное звено, степень полимеризации, объяснить значение терминов ковалентный остов и радикалы.

Далее следует обратить внимание на то, что в клетке молекулы биополимеров, как правило, находятся не в вытянутой форме, а компактно уложены, что позволяет существенно уменьшить их размеры. Спираль является универсальной формой укладки молекул биополимеров. При изучении вторичной структуры вводятся понятия шаг спирали, диаметр, число элементов в одном витке спирали, угол наклона и др.

  1. Белки




  1. Структуры макромолекул

При изучении белков сначала логично дать общее описание молекул аминокислот, обратив внимание, какая часть молекулы участвует в образовании пептидных связей, то есть образует остов полипептидной цепи. Затем сами учащиеся могут определить остальные части молекул, являющиеся радикалами.

http://www.biokhimija.ru/images/aminokisloty-belki/s01-klassy-amynokislot-min.gif

Рис. 1 Протеиногенные аминокислоты
Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот.

Характеризуя первичную структуру белков, необходимо обратиться к общим понятиям

и описать белок как полимер, структурными звеньями которого являются остатки a-аминокислот, соединенные друг с другом пептидными связями.

l3_pic4.png

Рис. 2 первичная структура белка
Природа создала простую химическую связь (называется карбоксамидная пептидная, или просто пептидная связь) для соединения аминокислот в линейную, неразветвленную цепь. Пептидная связь образуется в реакции конденсации между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой (Рис. 1.7). В результате пептидной связи, скелет имеет полярность, так как все аминогруппы лежат с одной стороны от Cα атома. Это оставляет с другой стороны цепи свободную (несвязанную) аминогруппу (N-конец) и свободную карбоксильную группу с другой стороны (C-конец). Пептидную цепь принято изображать таким образом: концевая N аминокислота изображается слева, а С-конец – справа (Рис. 1.7).
pic1.7.png
Рис. 3 Образование пептидной связи
Далее можно приступить к характеристике вторичной структуры белков, вспомнив

общность такого принципа в строении биополимеров, как спирализация, обеспечивающая их компактную упаковку в клетке. Рассматривая вторичную структуру, учащиеся могут обратить внимание, что сворачивается в спираль полипептидный остов, а радикалы располагаются снаружи. При этом спираль стабилизируется водородными связями между NH и CO группами основной цепи. В частности, CO группа каждой аминокислоты образует водородную связь с NH группой аминокислоты, которая находится через четыре остатка в последовательности. Таким образом, кроме аминокислот около конца спирали, все основные CO и NH группы цепи имеют водородные связи с группами окружения. Каждый остаток находится относительно следующего с поворотом около 1,5 Å вдоль линии спирали и поворот на 100 градусов происходит через 3,6 аминокислотных остатка в спирали. Таким образом, аминокислоты расположенные на три и четыре аминокислоты друг от друга пространственно достаточно близки друг от друга в спирали. Напротив, аминокислоты, которые разделяются на два остатка, друг от друга находятся на противоположных концах спирали и вероятность их контакта мала. Число аминокислотных остатков на один виток - 3,6. шаг винта, т.е. минимальное расстояние между двумя эквивалентными точками, составляет 5,4 Å (0,54 нм). Спираль стабилизирована почти линейными водородными связями между NH- группой и CO-группой 4-го по счету аминокислотного остатка. Таким образом, каждый аминокислотный остаток принимает участие в формировании двух водородных связей.

Спирали могут быть правые (движение против часовой стрелки) и левые (движение по часовой стрелке). Энергетически обе конформации могут встречаться, но левая спираль встречается крайне редко в природе. Правая спираль энергетически все-таки более выгодна, поэтому более стабильна, все атомы в ней упакованы оптимально: плотно, но без напряжений. Поэтому в белках таких спиралей много, а в фибриллярных белках они достигают гигантской длины и включают сотни аминокислотных остатков.

http://www.ejonok.ru/nature/biology/big/34.jpg

Рис. 4 Вторичная структура белков

один виток спирали - 3,6 аминокислотных остатка

шаг спирали - 0,54 нм

диаметр - 1,0 нм.
Изучение третичной структуры связывают с их функциями, в частности с ферментативной активностью. Под этим термином понимают полную укладку в пространстве всей полипептидной цепи, включая укладку боковых радикалов. Трехмерные структуры белков, которые дают их функциональные активные формы, называются третичными структурами. Естественно, что полипептидная цепь имеет определенную конфигурацию, представленную, как правило, сочетанием спиральных и линейных участков. Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка играют дисульфидные мостики, именно они прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи. Таким образом, положение в молекуле белка остатков цистеина предопределяет характер межрадикальных связей и, следовательно, третичную структуру.

http://www.xumuk.ru/biologhim/bio/img122.jpg

Рис 5. Третичная структура белков

а - β-субъединица гемоглобина; б - константный домен иммуноглобулина; в - флаводоксин; г - лизоцим куриного яйца.

В молекулах белков-ферментов за счет сочетаний аминокислотных радикалов в тех или иных зонах возникают каталитические и регуляторные центры. Поскольку третичная структура белков довольно легко изменяется под действием физических и химических факторов, способность белков ускорять химические процессы бывает выражена то ярче, то слабее. Белковая молекула буквально «живет», непрерывно изменяет свою третичную структуру, чутко реагирует на изменение внешних условий закономерным смещением по отношению друг к другу спиральных и линейных участков, радикалов аминокислот и т. д. В этой способности белковых молекул адекватно изменять свою архитектонику в ответ на сигналы внешней среды по существу уже заложены многие свойства (раздражимость, приспособляемость и т.п.) живых организмов.

Необходимо обратить внимание на природу связей, удерживающих третичную структуру:

а) дисульфидный мостик (- S - S -)

б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой)

в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой)

г) водородные связи.

В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков:

  1. Глобулярные белки. Пространственная структура этих белков в грубом приближении может быть представлена в виде шара или не слишком вытянутого эллипсоида - глобулы.

  2.  Фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуре они имеют повторяющиеся участки и формируют однотипную для всей полипептидной цепи вторичную структуру.

  3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки


Существуют белки, содержащие более двух цепей полипептидов. Такие белки проявляют четвертый уровень структурной организации. Каждая полипептидная цепь в таких белках называется субъединицей. Четвертичная структура отражает пространственную организацию субъединиц и природу взаимодействия между ними. Наиболее простая четвертичная структура – это димер, состоящий из двух идентичных субъединиц.

l3_pic14.png

Рис. 6. Четвертичная структура белков. Структура двух субъединиц циклооксигеназы 2 (СОХ-2), фермент, являющийся мишенью для аспирина.

Более сложные четвертичные структуры также широко распространены. Например, может быть более одного типа субъединиц, часто в различных количествах. Пример: гемоглобин человека, кислород-несущий белок крови, состоит из двух субъединиц одного типа (обозначаются как ) и двух субъединиц другого типа (обозначаются как ), т.е. молекула гемоглобина существует как 22 тетрамер.

Гомологичные белки, те, которые имеют схожие последовательности, структуры, функции, чаще всего эволюционно имеют общего предка.

Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызвать нарушение структурной организации молекулы белка. При этом происходит процесс утраты трехмерной конформации, присущей макромолекуле, который называется денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся более слабые связи, а при ужесточении условий и сильные. Изменение пространственной структуры приводит к изменениям свойств белка, следовательно, выполнение молекулой свойственных ей биологических функций становится невозможным. Денатурация может быть обратимой, если возможно восстановление свойственной белку структуры. Такой денатурации подвергаются рецепторные белки мембраны. Восстановление структуры белка после денатурации называется ренатурацией.

После изучения структуры белковых молекул логично прейти к рассмотрению функций белков, раскрывая взаимосвязь строение→свойства→функция

  1. Функции белков

Разнообразию структуры белковых молекул обеспечивает их уникальные свойства и функции в организмах:

Биохимический катализ – роль специальной группы белков, называемых ферментами. Метаболические пути, которые снабжают клетку энергией, те, которые синтезируют исходные блоки и сами макромолекулы (белки, нуклеиновые кислоты, углеводов, сложные липиды) – все это катализируется ферментами. Также экспрессия генома контролируется ферментами (например, РНК полимеразой). Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч, а иногда в миллионы раз выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. В качестве примера часто приводится реакция разложения пероксида водорода: 2Н2О2→2Н2О +О2. Без катализаторов данная реакция протекает медленно, в присутствии неорганических катализаторов эта реакция идет несколько быстрее, а при участии фермента каталазы за одну секунду расщепляется до 100 тыс. молекул пероксида водорода.

В молекуле фермента выделяют особую часть, представляющую собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, ее называют активным центром фермента. Данный центр взаимодействует с молекулой субстрата с образованием фермент-субстратного комплекса. Затем фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт реакции. В 1890 г. Э. Фишер выдвинул гипотезу, согласно которой субстрат подходит к ферменту как ключ к замку, т.е. пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют друг другу. Субстрат сравнивается с «Ключом», фермент – с «замком».

Структура, на клеточном уровне это белки цитоскелета, некоторые внеклеточные белки, а также белки, на которых как бы собираются полиферментные комплексы. Из внеклеточных структурных белков можно назвать коллаген, важный компонент костей и сухожилий.
  1   2

Похожие:

Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconМетодические рекомендации г. Волгоград 2011 Организация трудовой деятельности молодых инвалидов. Методические рекомендации. Волгоград.
Методические рекомендации предназначены для психологов, медицинских работников, специалистов по социальной работе, специалистов учреждений...
Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconМетодические  рекомендации по изучению  дисциплины
...
Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconМетодические рекомендации по изучению дисциплины 21 Методические рекомендации по самостоятельной работе студентов 22
Федеральное государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования
Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconМетодические рекомендации Волгоград, 2011 Профилактика отказов от новорожденных. Методические рекомендации. Волгоград, 2011. Автор-составитель: Маринцева Н.
Маринцева Н. Г. заместитель директора гбусо «Волгоградский областной центр социальной помощи семье и детям «Семья», руководитель...
Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconМетодические рекомендации мр 0025-11
Оценка раздражающего действия методом ультразвуковой допплерографии на сосудах хориоаллантоисной оболочки куриного эмбриона ex vivo....
Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconМетодические рекомендации по разработке заданий для школьного и муниципального этапов всероссийской олимпиады школьников по английскому языку в 2011/2012 учебном году Москва 2011
Методические рекомендации центральной предметно-методической комиссии Олимпиады по проведению школьного этапа олимпиады 5
Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconУрока по теме «Нуклеиновые кислоты»
Цели: Сформулировать знания об особой роли нуклеиновых кислот в живой природе хранение и передаче наследственной информации. Охарактеризовать...
Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconПожиленко Е. А. Методические рекомендации по постановке у детей звуков [с], [ш], [р], [л] в книге даны методические рекомендации по коррекции недостатков
Пожиленко Е. А. Методические рекомендации по постановке у детей звуков [с], [ш], [р], [л]
Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconМетодические рекомендации по изучению фразеологии на уроках русского языка Анализ раздела «Фразеология» в альтернативных школьных учебниках по русскому языку
Система заданий и методические рекомендации по изучению фразеологии на уроках русского языка
Методические рекомендации Кокшетау, 2011 Изучение биополимеров в курсе общей биологии. Методические рекомендации. Кокшетау 2011. В брошюре даны рекомендации по изучению белков и нуклеиновых кислот iconМетодические рекомендации по оформлению отчета по практике 2011
Методические рекомендации рассмотрены на заседании цикловой комиссии информатики и специальности 230103 Автоматизированные системы...
Разместите кнопку на своём сайте:
kak.znate.ru


База данных защищена авторским правом ©kak.znate.ru 2012
обратиться к администрации
KakZnate
Главная страница